Corrigé SVT Antilles 2026 – Jour 2

Copie rédigée possible

À l’échelle des temps géologiques, les variations de température ne dépendent pas seulement des phénomènes astronomiques ou volcaniques. Elles peuvent aussi être liées au cycle long du carbone. En effet, le dioxyde de carbone atmosphérique est un gaz à effet de serre : il absorbe une partie du rayonnement infrarouge émis par la surface terrestre. Ainsi, lorsqu’une partie du CO2 est retirée durablement de l’atmosphère, l’effet de serre diminue et une baisse des températures peut s’installer.

Un premier mécanisme concerne les reliefs. Les chaînes de montagnes ou les reliefs importants sont soumis à l’altération physique et chimique ainsi qu’à l’érosion. L’altération physique fragmente les roches et augmente leur surface de contact avec l’eau, l’air et les êtres vivants. Cela favorise ensuite l’altération chimique, notamment l’hydrolyse des minéraux silicatés. Au cours de cette altération, du CO2 atmosphérique dissous dans l’eau peut être consommé. Les ions produits sont transportés vers les océans, où une partie du carbone peut être stockée sous forme de carbonates dans des roches sédimentaires. Le bilan global de l’altération des silicates correspond donc à un transfert d’une partie du carbone atmosphérique vers des réservoirs géologiques de longue durée.

Plus les reliefs sont élevés, fracturés et rapidement érodés, plus les roches fraîches sont exposées. La formation d’une grande chaîne de montagnes peut donc intensifier l’altération chimique. On peut prendre l’exemple de grands épisodes d’orogenèse, comme la mise en place de chaînes récentes, qui favorisent l’érosion et la consommation de CO2. Ce mécanisme agit lentement, mais il est efficace à l’échelle de millions d’années.

Un second mécanisme implique les végétaux chlorophylliens. Les plantes réalisent la photosynthèse : elles utilisent du CO2, de l’eau et l’énergie lumineuse pour produire de la matière organique. Cette matière organique contient du carbone qui provient initialement du CO2 atmosphérique. Habituellement, une grande partie de ce carbone retourne dans l’atmosphère par la respiration, la décomposition ou la combustion. Cependant, dans certaines conditions, une fraction de la matière organique échappe à la décomposition complète. Cela se produit par exemple dans des milieux pauvres en dioxygène, des marécages, des bassins sédimentaires ou des zones où l’enfouissement est rapide.

Si cette matière organique est enfouie puis transformée au cours du temps, elle peut se fossiliser et former des roches carbonées, comme certains charbons. Le carbone est alors retiré du cycle court et stocké dans la lithosphère pendant des durées très longues. La photosynthèse suivie de la fossilisation constitue donc un autre puits de carbone, capable de diminuer la concentration atmosphérique en CO2.

Enfin, les deux mécanismes peuvent se renforcer. Les reliefs issus de l’érosion fournissent des particules minérales et contribuent à la formation de sols. Ces sols permettent le développement de végétaux chlorophylliens, dont les racines et les microorganismes associés peuvent à leur tour accélérer l’altération chimique des roches par la production de CO2 dans les sols et d’acides organiques. Ainsi, reliefs, altération, sols, végétation, photosynthèse et fossilisation peuvent participer à un même bilan : retirer du CO2 de l’atmosphère sur le long terme. La baisse du CO2 réduit l’effet de serre et peut donc entraîner une baisse des températures à l’échelle géologique.

1. Le glycogène s’accumule chez les individus atteints

Le document 1 compare la teneur en glycogène de plusieurs organes chez des souris après un effort imposé de 20 minutes. Les souris KOAgl homozygotes, porteuses de deux allèles mutés du gène AGL, présentent une teneur en glycogène très supérieure à celle des souris saines. Dans les muscles squelettiques, la teneur en glycogène est proche de 4,5 unités arbitraires chez les souris homozygotes mutées, contre une valeur très faible chez les souris saines. Dans le foie, elle atteint environ 8 unités arbitraires, contre environ 3 chez les souris saines ou hétérozygotes. Le cœur présente également une accumulation chez les souris mutées.

Cette observation peut sembler paradoxale : les individus malades ont des difficultés d’effort alors qu’ils possèdent beaucoup de glycogène. Justement, cela indique que le problème ne vient pas d’un manque de réserve, mais d’une incapacité à mobiliser correctement cette réserve pendant l’effort.

2. Le rôle normal du glycogène pendant l’effort

Le document 2 montre que le glycogène est une forme de stockage du glucose. Après un repas, le glucose alimentaire peut être transformé en glycogène : c’est la glycogénogenèse. Pendant un effort prolongé, à jeun ou lorsque les besoins énergétiques augmentent, le glycogène est dégradé : c’est la glycogénolyse. Cette dégradation libère des molécules de glucose-1-phosphate puis de glucose-6-phosphate, qui entrent dans la glycolyse.

La glycolyse produit du pyruvate et de l’ATP. Le pyruvate peut ensuite être utilisé par la respiration cellulaire dans les mitochondries, ce qui produit davantage d’ATP. Or l’ATP est indispensable à la contraction des muscles : il permet notamment le cycle actine-myosine et le fonctionnement des pompes ioniques impliquées dans la relaxation musculaire. Si la production d’ATP diminue, le muscle ne peut plus maintenir efficacement sa contraction.

3. Le rôle précis de l’enzyme débranchante

Le document 3 explique pourquoi la dégradation du glycogène nécessite plusieurs enzymes. Le glycogène est une molécule ramifiée. La phosphorylase libère des glucoses en bout de chaîne, mais elle s’arrête lorsqu’il reste quatre glucoses près d’une ramification. À ce stade, l’enzyme débranchante devient nécessaire.

Cette enzyme possède deux actions complémentaires : elle déplace d’abord trois molécules de glucose de la chaîne latérale vers la chaîne principale, puis elle rompt la liaison du dernier glucose situé au point de branchement. Grâce à elle, la phosphorylase peut poursuivre la dégradation du glycogène. Si cette enzyme ne fonctionne pas, une grande partie du glycogène ramifié reste partiellement dégradée et inexploitable. C’est ce qui explique l’accumulation de glycogène observée dans le document 1.

4. L’origine génétique de la maladie de Forbes

Le document 4a indique que l’enzyme débranchante est une protéine de 1532 acides aminés codée par le gène AGL. Le document 4b compare une portion du brin non transcrit de l’ADN chez une mère saine, un père sain et leur enfant atteint. Le brin non transcrit correspond au brin codant : sa séquence est équivalente à celle de l’ARNm, en remplaçant T par U.

On observe deux versions du triplet : CAA et TAA. Sur l’ARNm, CAA code l’acide aminé glutamine, tandis que TAA dans l’ADN correspond à UAA dans l’ARNm, c’est-à-dire un codon STOP. La mutation transforme donc un codon qui code un acide aminé en codon d’arrêt. Cette mutation est dite non-sens. Elle provoque l’arrêt prématuré de la traduction et donc la production d’une enzyme très raccourcie, probablement non fonctionnelle.

Les deux parents sont sains mais possèdent chacun un allèle muté TAA et un allèle non muté CAA. Ils sont donc hétérozygotes porteurs. L’enfant atteint possède deux allèles mutés TAA. Dans cette famille, la maladie de Forbes se comporte donc comme une maladie génétique récessive : il faut deux allèles mutés pour être malade.

5. Pourquoi l’effort prolongé devient difficile

Le document 5 montre que, chez un individu sain, les molécules utilisées pour produire de l’ATP dépendent de l’intensité de l’effort. Au repos, la production d’ATP repose surtout sur les lipides et un peu sur le glucose sanguin. Quand l’intensité augmente, le glycogène musculaire prend une place croissante. À environ 72 % de la capacité maximale d’effort, il devient une source majeure de substrats énergétiques.

Chez un individu atteint de la maladie de Forbes, le glycogène est présent mais mal dégradé. Les muscles ne reçoivent donc pas suffisamment de glucose issu du glycogène pour alimenter la glycolyse et la respiration mitochondriale. La production d’ATP devient insuffisante pour maintenir durablement la contraction musculaire. Les lipides peuvent contribuer à la production d’énergie, mais ils ne compensent pas totalement le défaut de mobilisation du glycogène, surtout lorsque l’effort devient plus intense ou prolongé.

De plus, la maladie s’accompagne d’une hypoglycémie à jeun. Le foie, qui devrait normalement dégrader son glycogène pour maintenir la glycémie, est lui aussi touché par le déficit enzymatique. Le glucose sanguin disponible pour les muscles peut donc diminuer. Le muscle malade est ainsi pénalisé deux fois : il utilise mal son propre glycogène et il reçoit moins de glucose par le sang en période de jeûne ou d’effort prolongé.

La maladie de Forbes s’explique par une mutation du gène AGL, qui code normalement l’enzyme débranchante du glycogène. Dans la famille étudiée, l’enfant atteint possède deux allèles mutés. La mutation fait apparaître le triplet TAA sur le brin non transcrit de l’ADN, ce qui correspond au codon STOP UAA sur l’ARNm. La traduction s’arrête donc prématurément et l’enzyme débranchante produite n’est pas fonctionnelle.

Or cette enzyme est indispensable à la glycogénolyse complète. La phosphorylase ne peut pas dégrader seule toutes les ramifications du glycogène. L’enzyme débranchante doit déplacer un triplet de glucose puis rompre la liaison du dernier glucose de la ramification. Lorsque cette enzyme est déficiente, le glycogène reste partiellement bloqué dans les cellules. Cela explique l’accumulation de glycogène observée dans les muscles, le foie et le cœur des souris KOAgl homozygotes après l’effort.

Normalement, pendant un effort prolongé, le glycogène musculaire est dégradé en dérivés du glucose. Ces molécules alimentent la glycolyse puis la respiration mitochondriale, ce qui permet la production d’ATP. L’ATP est nécessaire à la contraction musculaire. Chez l’individu atteint, la réserve de glycogène existe mais elle est difficilement mobilisable. La production d’ATP devient donc insuffisante pour soutenir durablement l’activité musculaire.

Le document sur les substrats énergétiques montre en plus que la contribution du glycogène musculaire augmente lorsque l’intensité de l’effort augmente. Le défaut de glycogénolyse devient donc particulièrement handicapant lors d’un effort long ou soutenu. Enfin, l’atteinte du foie explique l’hypoglycémie à jeun : le foie ne libère pas correctement le glucose issu de son glycogène, ce qui réduit encore les ressources énergétiques disponibles pour les muscles. Ainsi, les difficultés à maintenir un effort chez un individu atteint de la maladie de Forbes ont une origine génétique, enzymatique, métabolique puis fonctionnelle.